ccd预测蛋白质结构域怎么分析

Homology、UQANTA/CHARM、COMPOSER、CONSENSUS、MODELLER和Collar extension等软件和方法可以用于目标蛋白结构模型的构建。

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蛋白结构预测_蛋白结构预测软件

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蛋白质是组体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要如有疑问，请追问~的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。

体内有生物活性的蛋白质至少具备 ____结构,有的还有 ____结构。

α-螺旋：这是蛋白质中最常见的一种二级结构，由氨基酸通过肽键相连形成。α-螺旋结构中，每个氨基酸残基的氨基与下一个氨基酸残基的羧基之间形成氢键，而每个氨基酸残基的R基则垂直于该螺旋轴。这种结构形式的稳定需要侧链的保护，因此α-螺旋通常出现在球状蛋白质的中心。

体内有生物活性的蛋白质至少具备结构，有的还有四级结构。

因而，这种作坊式的需要高超技巧和丰富经验的研究方法难以适应测定生物蛋白质组中所有蛋白质的要求，因此，需要建立理论分析方法来解决这些问题。以预测技术水平，预测结果的度不如X射线衍射分析和NMR等实验手段，但蛋白质结构预测是大规模、低成本和快速获得三维结构的有效途径，

活性蛋白质是指除具有一般蛋白质的营养作用外，还具有某些特殊的生理功能的一类蛋白质。如乳铁蛋白、免疫球蛋白、歧化酶SOD等。其广泛分布于各种生物体组织，如动植物组织、动物乳汁、植物种子等中。

1、一级结构：指蛋白质的线性氨基酸序列，通过化学键（肽键）将各个氨基酸残基连接在一起。

3、结构：指由不同的二级结构单元在蛋白内部的相对位置关系所组成的空间结构形态。主要由多肽链的非共价键（如氢键、离子键、范德华力等）所维持。

4、四级结构：是指两个或者多个结构在某种条件下的相互作用形成的最终三维结构。其中，许多复杂的蛋白质具有多个亚单位，每个亚单位都有自己的一级、二级和结构，同时它们之间还存在着特定的相互作用。

蛋白质结构的应用

在结构基因组学中的应用：已经测定了酿酒酵母、线虫、果蝇、拟南芥等模式生物的基因组序列。特别值得一提的是，随着人类基因310福建农林大学学报（自然科学版） 第35卷组的完成，接下来的重点就转移到研究这些基因组里的所有基因的结构和功能。因此，结构基因组学受到了世界各国的高度重视，

美国、日本、欧洲纷纷建立了结构基因组学的研究机构。结构基因组学就是以大规模、高通量测定这些基因的表达产物蛋白质分子的结构为研究目标，以高通量基因克隆技术、蛋白质表达及其纯化、蛋白质结晶、蛋白质结构测定为主要研究内容的基因组学分支。

例如当目标蛋白质和模板蛋白质的序列相似性超过 30% 时，以结构预测方法建立的蛋白质三维结构模型就可以用于一般性的功能分析。因而，蛋白质预测技术在结构基因组学中得到了广泛的应用。

在物设计中的应用：从基因组数据到新物的过程分为2个部分：一是选择目标蛋白，二是选择合适的物，物分子必需与目标蛋白质分子紧密结合、容易合成且没有毒副作用。传统的物设计通过筛选大量的天然化合物、excel与origin结合起来。已知的底物或配基的类似物以及生物化学研究来确定前导物，较少依赖目标蛋白质的三维结构，

因而研发周期长、费用巨大，并且带有或多或少的盲目性。随着蛋白质结构数据的增长和结构预测技术的发展，目标蛋白质分子三维结构的信息对于上述 2 个过程发挥着越来越大的作用，计算机辅助的物设计可以缩短研发周期和降低成本。

在蛋白质设计中的应用：蛋白质设计的目标是通过计算机辅助的算法以生成符合目标蛋白质三维结构的氨基酸序列，经过漫长的进化，自然界已经筛选出了数量众多的蛋白质，但天然蛋白质只有在自然条件下才发挥功能，这使得人们利用这些蛋白质受到了限制，因此需要对蛋白质进行改造使其能适应特定条件发挥特定的功能。

二级结构详细资料大全

4.蛋白质功1.蛋白质的结构和组成能研究

二级结构以往是由生物巨分子在原子量级结构下的氢键来定义的。在蛋白质，二级结构则是以主链中氨基之间的氢键模式来定义，亦即DSSP所定义的氢键，并不包括主链与旁链间或是旁链之间的氢键。而的二级结构是以碱基之间的氢键来定义。在很多RNA分子，二级结构对RNA正常功能非常重要，有时甚至于较序列重要。这可以帮助用于分析非编码RNA。RNA二级结构可以用电脑来提升预测准确性。而其他生物信息学的套用会使用一些二级结构的概念来分析RNA。

一般预测结构域的方法是利用2个以上的预测软件进行分析。我原来也回答过一个关于结构预测的问题，软件多为在线的，提交后网站会返回一个文件，要用特殊的软件来打开。

基本介绍 中文名 ：二级结构 外文名 ：secondary structure 学科 ：生化 含义 ：生物巨分子 概述,详细信息,编号,蛋白质,,二级结构,比对, 概述 二级结构在生物化学及结构生物学中，是指一个生物巨分子，如蛋白质及（DNA或RNA），局部区段的三维通式。它并不描述任何特定的原子位置，而这会在结构中处理。 详细信息 由于氢键与其他结构特征有所关联，所以它所定义的二级结构会稍为不正式。就如蛋白质螺旋，在拉曼强传标绘图的特定区域，通常会采用主链二面角。这样，以这个二面角的区段都会被称为“螺旋”，而不论它是否真正的氢键。其他稍为不正式的定义亦有被建议，且是多是套用曲线微分几何的观念，如曲率及扭量。而最不正式的，要算是结构生物学定以肉眼来决定及纪录原子量级的二级结构。 对生物巨分子的二级结构可以初步以光谱来估计。对于蛋白质可以用一种普遍的方法称为长紫外线（波长170-nm）圆二色谱。在双最小的208nm及222nm可以显示α螺旋结构，而单最小的204nm或207nm则分别可以显示任意形或β摺叠结构。一个较少用的方法是线光谱，它可以侦测因氢键所造成胺基的震荡。，二级结构可以准确地以核磁共振的化学位移来估计。 编号 DSSP是“Define Secondary Structure of Proteins”的缩写，它是一编文章正式列出已知三维结构的蛋白质二级结构。DSSP编号一般是用单一英文字母来描述蛋白质二级结构。二级结构是根据氢键模式来指定的。 G：3转角螺旋（亦即310螺旋）。最短长度为3个残基。 H：4转角螺旋（α螺旋）。最短长度为4个残基。 I：5转角螺旋（π螺旋）。最短长度为5个残基。 T：氢键转角（3、4或5个转角）。 E：平行的β摺叠，或/及反平行的摺叠形态（延伸链）。最短长度为2个残基。 B：β桥内的残基（一对β摺叠氢键） S：弯曲（非氢键的指定） 所有不是以上形态的残基，在DSSP都是以空格来指定的，而有时则以C来代表卷曲或L来代表环。螺旋（即G、H及I）及摺叠形态都需要一定的长度。这即是指两个在一级结构邻接的残基必须形成相同的氢键模式。如果螺旋或摺叠的氢键模式太短，就会分别以T或B来编码。当中亦有其他蛋白质二级结构编号，但却较少使用。 蛋白质二级结构预测 早期蛋白质二级结构预测的方法是建基于胺基酸形成螺旋或摺叠的倾向，而有时须联同估计形成二级结构的能量的方法来使用。这些方法在预测残基的三种状态（螺旋、摺叠或卷曲）可以有约60%的准确性，若使用多序列比对可以将准确性大幅提升至80%。多序列比对可以知道胺基酸在某一位置的完正分布（包括在其附近的位置，一般在每一边的7个残基），而演化过程提供了结构趋向更明确的图画。例如，在蛋白质某位置的甘胺酸，本身已表明那是一个任意形。但是多序列对比可以发现，在接近十亿年演化后95%的蛋白质中，那是一个有利螺旋的胺基酸。再者，若在那位置检测平均疏水性，亦会发现其残基可溶性是与α螺旋一致。综合来说，这些因素显示原先蛋白质内甘胺酸是α螺旋结构，而非任意形。多种方法都会结合已有的数据来组成三种状态的预测，这些方法有神经网路、隐马尔可夫模型及支持向量机。现代预测方法亦可在每一个位置的预测结果提供信赖分数。 二级结构预测方法一直不断地在校准，例如EVA实验。基于约270个星期的测试，最准确的方法要算是PsiPRED、SAM、PORTER、PROF及SABLE。有趣的是，在这多种方法中找出共识或一致，并不能提升它们的准确性。改善的地方似乎是在β股的预测，因为所使用的方忽视一些β股段。整体上而言，的预测准确性只可以达90%，因DSSP的标准方法的性质，与校准的预测相违背。 准确的二级结构预测是结构预测的重要原素。例如一个确定的βαββαβ二级结构模式，就是铁氧化还原蛋白的记号。 蛋白质 蛋白质的二级结构包含局部残基之间由氢键所调节的相互作用。最普遍的二级结构就是α-螺旋及β-摺叠，此外还有β-转角和无规卷曲。经计算后发现其他螺旋，例如310螺旋及π螺旋，在能量上有着有利的氢键模式，但这些螺旋却是在自然的蛋白质中是很稀有的，要α螺旋在进行不利的骨架包装后，才可在末端中发现。紧的转角、松开及灵活的环会连结更多“规则的”二级结构。任意形并非真正的二级结构，但却是一类缺乏规则的二级结构的形态。 胺基酸在形成不同的二级结构上有着不同的能力。脯氨酸及甘氨酸会在转角上出现，并且可以瓦解α螺旋骨架的规则形态，但两者却有着不正常的形态能力。在蛋白质内采用螺旋形态的胺基酸有蛋氨酸、丙氨酸、亮氨酸、谷氨酸及赖氨酸（胺基酸单字母编号为“MALEK”）；相反，大型的芳香性残基（色氨酸、酪氨酸及苯丙氨酸）及Cβ分枝的胺基酸（异亮氨酸、缬氨酸及苏氨酸）则采用β摺叠形态。但是，若单以序列来看，这些都不足以构成一个可靠的方法来预测二级结构。 亦有二级结构，大部份都是单股核糖（RNA）分子。RNA二级结构可以分为螺旋（紧接的碱基对）及不同种类的环（被螺旋围绕的不成对核苷酸）。茎环结构是一个碱基对螺旋结构，末端为短少的不成对环。这种茎环结构非常普遍，并且是建构大型结构基元，如三叶草结构（即如在转运RNA中的四个螺旋结点）的基本单位。内环结构（在长碱基对螺旋中的短而不成对碱基）及膨出（在螺旋股中额外插入，但却在相对股中没有配对的碱基）亦很经常会出现。，伪结及base triples亦会出现在RNA。 由于RNA二级结构不多全都是由碱基对作为中介，它可以说是确定在一个分子或复合物中哪些碱基成对。但是，传统的华生—克里克碱基对并非在RNA的配对方法，霍氏配对方法亦很普遍。 二级结构 生物信息学的其中一种套用是使用预测的RNA二级结构来搜寻用作RNA功能形式而非编码的基因组。举例来说，小分子RNA有着由小内环中断的长茎环结构。计算可能的RNA二级结构可以用动态规划方法，但是它不能侦测出伪结或是其他碱基对没有全面网罗的情况较通用的方法有随机上下文无关语法。Mfold是一个使用动态规划的网站。 比对 蛋白质及RNA二级结构都可以用在协助多序列比对。这种比对在加入有关的二级结构资料后，可以变得更为准确。但有时对RNA却不太有用，这是由于RNA碱基对比序列更受到高度保存。一些不能比对一级结构的蛋白质，二级结构有时亦可以找出它们之间的关系来。

高一生物蛋白质的计算

1． 数据库

蛋白是由α-氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质就是构体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。质的计算首先需要获取其氨基酸序列。这可以通过实验手段如蛋白质纯化和质谱分析，或者通过基因组学和转录组学等技术获取到相应的DNA或RNA序列，并翻译成氨基酸序列。

3.蛋白质结构预测

根据氨基酸序列，可以利用生物信息学工具进行蛋白质结构的预测。这包括序列比对、为了更好地进行蛋白质计算和研究，建立了多个蛋白质结构数据库，如PDBProteinDataBank等。这些数据库收集了大量已知蛋白质的结构信息，可以为蛋白质计算提供参考和比较对象。二级结构预测和三维结构模型构建等方法。序列比对可以找到与已知蛋白质相似的序列，从而推测其可能的结构和功能。

蛋白质的计算也包括对其功能的研究。这可以通过模拟和分析蛋白质的结构和动态行为来进行。计算方法如分子动力学模拟、蛋白质-配体相互作用预测等，可以帮助解释蛋白质的功能机制和参与的生物过程。

蛋白质的计算是通过分析氨基酸序列以及相关结构和性质进行的。其中包括氨基酸序列的获取和分析、蛋白质结构的预测、蛋白质功能的研究等方面。

通过计算方法，可以揭示蛋白质的结构特征、功能机制以及与其他生物分子的相互作用等信息，从而对生命科学研究和应用具有重要意义。

蛋白质二级结构数据分析？

当然既然是预测就有可能出现错误，更地方法就是用实2.氨基酸序列的分析验去验证，比如晶体衍选择文本存储，excel 进行数据处理，origin 作图，很好有用。射等方法。

如何研究蛋白质结构

2、二级结构：是指相邻2． 基因组氨基酸间C=O结晶：将纯化的蛋白溶液与某些易形成晶体的化合物混合，如PEG、甘油、甜菜碱、等，利用蒸发法或慢滴法进行结晶。和N-H间的氢键作用而形成的局部空间排列结构。主要有α-螺旋、β-折叠片等类型。

为什么要将多重序列比对引入蛋白质二级结构预测？如何进一步提高蛋白质二级结构预测的准确性？

总的来说近期生物信息学将在以下几方面迅速发展：大规模基因组测序中的信息分析；新基因和新SNPs（单核苷酸多态性）的发现与鉴定；完整的比较基因组研究；大规模基因功能表达谱的分析；生物大分子的结构模拟与物设计。而其长远任务是非编码区信息结构分析和遗传密码起源与生物进化的研究。读懂人类基因组，发现人类遗传语言的根本规律，从而阐明若干生物学中的重大自然哲学问题，像生命的起源与进化等。

首先你要知道Prot靶蛋白结构测定的流程可能因不同实验室或研究方案而异，但大致步骤是相似的。此外，在结晶和数据收集过程中需要考虑到很多技术细节，如结晶条件的优化、数据收集的时间和安排等，这些都可能影响测定结果和结构准确性。ein二级结构预楼上可行测是有根据的预测

蛋白质二级结构的基本类型

蛋白质结构测定比基因组测定难度大得多，按照常规的实验步骤，从基因序列到相应的蛋白质结构测定之间还要经过基因表达、蛋白质的提取和纯化、结晶、X射线衍射分析等步骤。由于蛋白质结构和性质的多样性，这些步骤大多没有固定的规律可循，

蛋白质二级结构的基本类型如下预测蛋白质结构，了解蛋白质如何行使其生物功能，认识蛋白质与蛋白质或其它分子之间的相互作用，通过分析蛋白质的结构，确认功能单位或者结构域，可以为遗传作提供目标，为设计新的蛋白质或改造已有蛋白质提供可靠的依据，同时为新的物分子设计提供合理的靶分子结构。：

在后基因组时代，生物信息学家不大量的序列和基因而且有越来越多的完整基因组。有了这些资料人们就能对若干重大生物学问题进行分

β-折叠：这是另一种常见的蛋白质二级结构，由两条或多条肽链平行排列，通过氢键相互连接形成。β-折叠结构中，每条肽链的构象都是伸展的，通过氢键与相邻肽链的构象相互连接，形成一种交替的构象排列。β-折叠通常出现在蛋白质的两侧或外围。

β-转角：这是一种不常见的蛋白质二级结构，通常出现在具有多个β-折叠片的结构中。β-转角结构中，一条肽链的构象在两个相邻的β-折叠片之间发生180度的转向。这种结构通常出现在蛋白质的内部或外部。

无规卷曲：这是一种不具有特定结构的蛋白质二级结构，通常出现在球状蛋白质的表面或内部。无规卷曲结构中，氨基酸残基通过疏水相互作用或氢键相互作用相互连接，形成一种无规则的空间构象。这种结构通常不具有重复性或对称性。

这些是蛋白质二级结构的基本类型，但实际上蛋白质二级结构的复杂性远超过这些基本类型。蛋白质二级结构的形成和稳定性受到多种因素的影响，包括氨基酸序列、侧链相互作用、环境因素等。因此，蛋白质二级结构的预测和解析仍然是生物化学和生物物理学研究的重要领域之一。

如何从氨基酸顺序预测蛋白质功能？

蛋白如何采用Origin拟合光谱进行蛋白质二级结构分析 excel与origin结合起来。质的小弟刚进入这一个领域，很多问题都不明白。寻找生物大分子结构的基本数学规律是有意思的，人们已经在DNA的结构研究中获得了一些认识，例如对DNA拓扑学的研究，同样的方法能不能用于蛋白质结构的分析？如果自己的研究目标是蛋白质分子的基本数学规律的话，应该从那些知识开始学起？生物信息学和这个研究方向的关系大不大？最近很是迷茫，不知道该怎么做，实验室又只我一个人做这个题目，而我们实验室原来是做结构化学的，真不知道该怎么办？请高人指点！多谢！蛋白质结构远比DNA结构复杂，可以研究蛋白质物靶标与类性小分子相互作用。生物信息学、化学信息学与此关系大的很。 多看点书，明白蛋白质结构分析的原理。 structural biormatics中蛋白质结构分类、蛋白质活性位点是重点。 书：introduction to protein architecture, arthur lesk structural biormatics, bourne weissig生物信息学是个大框框，蛋白质的结构研究也可以说是一个重要的分支，尽管这方面的研究已有数十年，但是还是有很多方面值得探索的，你有结构化学的基础对这方面的研究很有帮助。这方面的方向很多，比如二级，结构预测，结构比较，蛋白与蛋白，蛋白与相互作用，分子结构模拟等。 你可以看看这方面的书，再此基础上再多看看现在的好的杂志上的有关文章就会有所体会。我知道一个校友在康奈尔做蛋白质结构与功能的关系，上次报告给我们讲了一下。 上研的时候选择了理论，但现在不知道理论的价值在哪里？真是很迷茫...vivalk wrote:我知道一个校友在康奈尔做蛋白质结构与功能的关系，上次报告给我们讲了一下。 他们好像有个孔洞理论，很有新意，可以查一查。蛋白质的数学理论应该是很有趣的计算是通过分析氨基酸序列以及相关结构和性质进行的。以下是详细描述：

蛋白怎么画

蛋白质的结构和功能是由某些关键的氨基酸决定的，当这些氨基酸改变时，则蛋白质也发生相应的变化，而当一些意义的不大的氨基酸被其他氨基酸取代时，蛋白质不一定能发生结构功能的改变。 比如血红蛋白C(HbC)，β链中赖氨酸被谷氨酸取代，但是依旧 结构决定功能,而氨基酸就是蛋白质的结构基础,虽然在形成这个结构的时候会有很多其他的因素,比如其他蛋白质的影响之类的,但是这个仍然是基础.因此在生物信息学领域中有好多基于氨基酸序列来预测蛋白质功能的算法,而且效果挺不错哟.

比较建模法是基于知识的蛋白质结构预测方法，又称为同源结构预测，是根据大量已知的蛋白质三维结构来预测序列已知而蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中局部主链的空间结构，也就是蛋白质局部主链的折叠方式。蛋白质二级结构的基本类型包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。结构未知的蛋白质结构。

按照目前的定义，若待模型构建蛋白质的序列与模板序列经比对（alignment）后的序列同源性（sequence identity）在40%（也有人认为在35%）以上，则它们的结构可能属于同一家族，它们是同源蛋白（homology），可以用同源蛋白模型构建的方法预测其三维结构。

因为它们可能是由同一种蛋白质分化而来，它们具有相似的空间结构，相同或相近的功能。因此，若知道了同源蛋白家族中某些蛋白质的结构，就可以预测其它一些序列已知而结构未知的同源蛋白的结构，可以用同源模型构建的方法预测未知蛋白质的三维结构。

2、根据模板结构构建目标蛋白结构模型：

在已确定的模板结构等价位点套的初始的基础上，旋转每一个模板的结构，使它们相互间的位置尽可能多地重叠在一起。不同两个模板在空间中若复合一定的重叠距离标准，那它们相互之间的关系就是等价位点。许多这样的等价位点构成了等价位点套。

叠合结束后，即得到了同源蛋白的结构保守区（SCRs），以及相应的基架结构（framework）。模板结构匹配后，一般还要用得到的同源体据保守估计，目前世界上平均每一分钟就有一个序列增加到序列数据库中，能够从飞速增长的序列数据更高效的提取信息，建立生物信息中心，通过互联网实现全球范围内的信息共享成为必然。各国及日本等西方相继成立了生物信息资源和研究中心，如美国生物技术信息中心(National Center for Biotechnology Information，NCBI)、位于英国的欧洲生物信息研究所(European Biormatics Institute，EBI)、位于瑞士日内瓦的蛋白质专家分析系统(The Expert Protein Analysis System，ExPaSy)、日本国立遗传学研究院(National Institute Genetics，简称NIG)等。以西欧各国为主的欧洲分子生物学网络组织European Molecular Biology network (EMBnet)，成立于1988年，是目前上的分子生物信息研究、开发和服务机构。它把欧洲乃至世界各国的生物信息中心联系在一起，实现信息共享，并合作进行开发、研究、培训。的SCRs的条序列与目标序列匹配，挑选出目标序列上的高相拟区，定义为目标蛋白的SCRs。

对模建结构基序优化和评估：

同源结构模建（预测）得到的蛋白质结构模型，通常含有一些不合理的原子间接触，需要对模型进行分子力学和分子动力学优化，消除模型中不合理的接触。另外，模型中有些键长、键角和二面角也有可能不合理，也需要检查评估。PROCHECK和PROSA II等软件常用于完成这类工作。