蛋白质二级结构包括哪几种蛋白质二级结构主要有哪些

艾丽游戏ing 2023-09-21 09:06 1

蛋白质二级结构指它的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。

α-螺旋(α-helix)

蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。螺旋的半径为0.23nm。

β-折叠(β-sheet)

是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。

β-转角(β-turn)

多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。

无规卷曲(randon coil)

此种结构为多肽链中除以上几种比较规则的构象外，其余没有确定规律性的那部分肽链的二级结构构象。

蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。

它主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。

在α－螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α－螺旋稳定。在β－折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β－折叠构象的稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180°回折，回折部分称为β－转角，β－转角通常由4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。

蛋白质的二级结构是什么？大家一起来了解一下吧

蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。

蛋白质的二级结构包括α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种，蛋白质二级结构指它的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。在α－螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α－螺旋稳定；在β－折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β－折叠构象的稳定；在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180o回折，回折部分称为β－转角，β－转角通常由4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。

α-螺旋(α-helix)

β-折叠(β-sheet)

β-转角(β-turn)

无规卷曲(randon coil)

此种结构为多肽链中除以上几种比较规则的构象外，其余没有确定规律性的那部分肽链的二级结构构象。

蛋白质二级结构指它的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。

二级结构主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角。常见的二级结构有a-螺旋和b-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。

蛋白质的二级结构是什么？大家一起来了解一下吧

蛋白质二级结构指它的多肽链中有规则重复的构象,限于主链原子的局部空间排列,不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。

蛋白质的二级结构是指多肽链借助氢键沿一维方向所形成的周期性结构，常见的有α-螺旋、β-折叠、β-转角等基本类型。其中α-螺旋和β-折叠是蛋白质中最主要的两种二级结构，α-螺旋是多肽链借助氢键紧密卷曲形成的周期性螺旋状构象，每个α-螺旋中含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm。β-折叠多肽链借助氢键侧向聚集形成的片层结构，相邻氨基酸之间的距离为0.35nm。

蛋白质二级结构的基本类型主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。

蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：

⑴α-螺旋：其结构特征为：

①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；

②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；

③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；

④侧链基团位于螺旋的外侧。

⑵β-折叠：其结构特征为：

①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；

②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；

③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。

⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。

⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。

蛋白质的二级结构包括哪几种

蛋白质的二级结构主要有4种，α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。蛋白质二级结构是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象，即肽链主链骨架原子的空间位置排布，不涉及氨基酸残基侧链。

α螺旋

蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸a-碳原子的旋转，使多肽主链各原子沿中心轴向右盘曲形成稳定的α螺旋(a-helix)构象。α螺旋具有下列特征：

(1)多肽链以肽单元为基本单位，以Cα为旋转点形成右手螺旋，氨基酸残基的侧链基团伸向螺旋的外侧。

(2)每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基的高度为0.15nm，肽键平面与中心轴平行。

(3)氢键是α螺旋稳定的主要次级键。相邻螺旋之间形成链内氢键，即每个肽单位N上的氢原子与第四个肽单位羰基上的氧原子生成氢键，氢键与中心轴平行。若氢键破坏，α螺旋构象即被破坏。

α螺旋的形成和稳定性受肽链中氨基酸残基侧链基团的形状、大小及电荷等影响。如多肽中连续存在酸性或碱性氨基酸，由于带同性电荷而相斥，阻止链内氢键形成趋势而不利于α螺旋的生成；R侧链较大的氨基酸残基（如异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸等）集中的区域，因空间位阻的影响，也不利于α螺旋的稳定；脯氨酸或羟脯氨酸残基的N原子位于吡咯环中，C-N单键不能旋转，并且其α-亚氨基在形成肽键后，N原子上无氢原子，不能生成维持仅螺旋所需之氢键，故不能形成α螺旋。

显然，蛋白质分子中氨基酸的组成和排列顺序对α螺旋的形成和稳定性具有决定性的影响。

α螺旋是蛋白质二级结构的主要形式，肌红蛋白和血红蛋白分子有许多肽段呈α螺旋，毛发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝块中的纤维蛋白，它们的多肽链几乎都是α螺旋。数条α螺旋状的多肽链缠绕在一起，可增强其机械强度和伸缩性（弹性）。

β折叠

β折叠是指多肽链以肽单元为单位，以Cα为旋转点形成伸展的锯齿状折叠构象，又称3片层(3-strand)结构，具有下列特征：

(1)肽链折叠成伸展的锯齿状，肽单元间的夹角为110°，氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。

(2)两条以上肽链（或同一条多肽链的不同部分）平行排列，相邻肽链之间的肽键相互交替形成许多氢键，是维持这种结构的主要次级键。

(3)肽链平行的走向有顺式和反式两种，肽链的N端在同侧为顺式，不在同侧为反式，反式较顺式平行折叠更加稳定。

能形成β折叠的氨基酸残基一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在p折叠中出现的概率最高。β折叠常见于蛋白质的二级结构，蚕丝蛋白几乎都是p折叠结构，一些球状蛋白中也含有β折叠。

β转角

多肽链中出现的180°回折的结构称为β转角(β-bend)或β回折(β-turn)，即U型转折结构。它是由四个连续氨基酸残基构成，第2个氨基酸残基多为脯氨酸，甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺也常出现在β转角结构中，第一个氨基酸残基的羰基与第四个氨基酸残基的亚氨基之间形成氢键以维持其稳定。

常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。

无规卷曲